Белки

– биополимеры, мономерами которых служат α-аминокислоты, связанные между собой пептидными связями.
Выделяют аминокислоты гидрофобные и гидрофильные , которые, в свою очередь, делятся на кислые, основные и нейтральные. Особенностью a-аминокислот является их способность взаимодействовать друг с другом с образованием пептидов.
Выделяют:

1. дипептиды (карнозин и ансерин , локализующиеся в митохондриях; будучи АО, предотвращающие их набухание);

2. олигопептиды, включающие до 10 аминокислотных остатков. Например: трипептид глутатион служит одним из главных восстановителей в АРЗ, которая регулирует интенсивность ПОЛ. Вазопрессин и окситоцин — гормоны задней доли гипофиза, включают 9 аминокислот.

Существуют полипептид ы и в зависимости от проявляемых ими свойств их относят к различного класса соединениям. Медики считают, если парентеральное введение полипептида вызывает отторжение (аллергическую реакцию), то его следует считать белком ; если же подобного явления не наблюдается, то термин остаётся прежним (полипептид ). Гормон аденогипофиза АКТГ , влияющий на секрецию ГКС в коре надпочечников, относят к полипептидам (39 аминокислот), а инсулин , состоящий из 51 мономера и способный спровоцировать иммунный ответ, — протеин.

Уровни организации белковой молекулы.

Любой полимер стремится принять более энергетически выгодную конформацию, которая удерживается за счёт образования добавочных связей, что осуществляется с помощью группировок радикалов аминокислот. Принято выделять четыре уровня структурной организации протеинов. Первичная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи, ковалентно связанных пептидными (амидными ) связями, а соседние радикалы находятся под углом 180 0 (транс-форма). Наличие более 2-х десятков различных протеиногенных аминокислот и способность их связываться в разной последовательности и обусловливает многообразие белков в природе и выполнение ими самых различных функций. Первичная структура протеинов отдельного человека генетически заложена и передаётся от родителей с помощью полинуклеотидов ДНК и РНК. В зависимости от природы радикалов и с помощью специальных белков – шаперонов синтезируемая полипептидная цепь укладывается в пространстве – фолдинг белков .

Вторичная структура белка имеет вид спирали либо β-складчатого слоя. Фибриллярные белки (коллаген, эластин) имеют бета-структуру . Чередование спирализованных и аморфных (неупорядоченных) участков позволяет им сближаться и с помощью шаперонов формируют более плотно упакованную молекулу — третичную структуру.

Объединение нескольких полипептидных цепей в пространстве и создание в функциональном отношении макромолекулярного образования формирует четвертичную структуру белка. Такие мицеллы принято называть олиго- или мультимерами , а их компоненты – субъединицами (протомерами ). Белок с четвертичной структурой обладает биологической активностью только при условии, если все субъединицы его связаны между собой.

Таким образом, любой природный протеин характеризуется уникальной организацией, которая и обеспечивает его физико-химические, биологические и физиологические функции.

Физико-химические свойства.

Белки обладают большими размерами и высокой молекулярной массой, которая колеблется от 6000 – 1000000 Дальтон и выше в зависимости от количества аминокислот и числа протомеров. Молекулы их имеют различные формы: фибриллярную – в ней сохраняется вторичная структура; глобулярную – имеющую более высокую организацию; и смешанную. Растворимость белков зависит от размеров и формы молекулы, от природы радикалов аминокислот. Глобулярные белки хорошо растворимы в воде, а фибриллярные или мало- или не растворимы.

Свойства белковых растворов: имеют низкое осмотическое, но высокое онкотическое давление; высокую вязкость; слабую способность к диффузии; часто мутные; опалесцируют (явление Тиндаля ), — всё это используется при выделении, очистке, изучении нативных белков. В основе разделения компонентов биологической смеси лежит их осаждение. Обратимое осаждение называют высаливанием , развивающимся при действии солей щелочных металлов, солей аммония, разбавленных щелочей и кислот. Его используют для получения чистых фракций, сохранивших нативные структуру и свойства.

Степень ионизации белковой молекулы и её стабильность в растворе определяются рН среды. Значение рН раствора, при котором заряд частицы стремится к нулю, называют изоэлектрической точкой . Такие молекулы способны перемещаться в электрическом поле; скорость движения прямо пропорциональна величине заряда и обратно пропорциональна массе глобулы, что лежит в основе электрофореза для разделения белков сыворотки.

Необратимое осаждение — денатурация . Если реагент проникает вглубь мицеллы и разрушает добавочные связи, уложенная компактно нить разворачивается. Сближающиеся молекулы за счёт высвободившихся группировок склеиваются и выпадают в осадок или флотируют и теряют свои биологические свойства. Денатурирующие факторы: физические (температура выше 40 0 , различные виды излучений: рентгеновское, α-, β-, γ, УФЛ); химические (концентрированные кислоты, щёлочи, соли тяжёлых металлов, мочевину, алкалоиды, некоторые лекарства, яды). Денатурация применяется в асептике и антисептике, а также в биохимических исследованиях.

Белки обладают различными свойствами (Табл. 1.1).

Таблица 1.1

Биологические свойства протеинов

Специфичность	обусловливается уникальным аминокислотным составом каждого белка, что детерминировано генетически и обеспечивает адаптацию организма к изменяющимся условиям внешней среды, но с другой стороны — требует учитывать этот факт при переливании крови, трансплантации органов и тканей.
Лигандность	способность радикалов аминокислот образовывать связи с различными по природе веществами (лигандами ): углеводами, липидами, нуклеотидами, минеральными соединениями. Если связь прочная, то этот комплекс, называемый сложным белком , выполняет предназначенные для него функции.
Кооперативность	характерна для белков, имеющих четвертичную структуру. Гемоглобин состоит из 4-х протомеров, каждый из которых соединён с гемом, способным связываться с кислородом. Но гем первой субъединицы это делает медленно, а каждый последующий – легче.
Полифункциональность	свойство одного белка выполнять самые разные функции. Миозин – сократительный протеин мышц обладает также каталитической активностью, гидролизуя при необходимости АТФ. Вышеназванный гемоглобин тоже способен работать ферментом — каталазой.
Комплементарность	Все белки так укладываются в пространстве, что формируются участки, комплементарные другим соединениям, что обеспечивает выполнение различных функций (образование комплексов энзим-субстрат, гормон-рецептор, антиген-антитело.

Классификация белков

Выделяют простые белки , состоящие только из аминокислот, и сложные , включающие простетическую группу . Простые белки делятся на глобулярные и фибриллярные , а также в зависимости от аминокислотного состава на основные, кислые, нейтральные . Глобулярные основные белки — протамины и гистоны . Имеют низкую молекулярную массу, за счет наличия аргинина и лизина у них резко выражена основность, благодаря «-» заряду, легко взаимодействуют с полианионами нуклеиновых кислот. Гистоны, связываясь с ДНК, помогают компактно укладываться в ядре и регулировать синтез белка. Эта фракция гетерогенна и при взаимодействии друг с другом, образуют нуклеосомы , на которые наматываются нити ДНК.

К кислым глобулярным белкам принадлежат альбумины и глобулины , содержащиеся во внеклеточных жидкостях (плазме крови, ликворе, лимфе, молоке) и отличающиеся по массе и размерам. Альбумины имеют молекулярную массу 40-70 тыс. Д в отличие от глобулинов (свыше 100 тыс.Д). Первые включают глутаминовую кислоту, что создаёт большой «-» заряд и гидратную оболочку, позволяющую иметь высокую стабильность их раствора. Глобулины — менее кислые белки, поэтому легко высаливаются и являются гетерогенными, с помощью электрофореза делятся на фракции. Способны связываться с различными соединениями (гормонами, витаминами, ядами, лекарствами, ионами), обеспечивая их транспорт. С их помощью стабилизируются важные параметры гомеостаза: рН и онкотическое давление. Выделяют также иммуноглобулины (IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), которые служат антителами, а также белковые факторы свёртывания крови.

В клинике используют так называемый белковый коэффициент (БК) , представляющий отношение концентрации альбуминов к концентрации глобулинов:

Его величины колеблются в зависимости от патологических процессов.

Фибриллярные белки делят на две группы: растворимые (актин, миозин, фибриноген) и нерастворимые в воде и водно-солевых растворах (белки опорных — коллаген, эластин, ретикулин и покровных — кератин тканей).

В основе классификации сложных белков лежат особенности строения простетической группы. Металлопротеин — ферритин , богатый катионами железа, и локализующийся в клетках системы мононуклеарных фагоцитов (гепатоцитах, спленоцитах, клетках костного мозга), является депо данного металла. Избыток железа приводит к накоплению в тканях – гемосидерина , провоцируя развитие гемосидероза . Металлогликопротеиины — трансферрин и церулоплазмин плазмы крови, служащие транспортными формами ионов железа и меди соответственно, выявлена их антиоксидантная активность. Работа многих ферментов зависит от наличия в молекулах ионов металлов: для ксантиндегидрогеназы — Мо ++ , аргиназы – Mn ++ , а алкогольДГ – Zn ++ .

Фосфопротеины – казеиноген молока, вителлин желтка и овальбумин белка яиц, ихтулин икры рыб. Играют важную роль в развитии зародыша, плода, новорождённого: их аминокислоты необходимы для синтеза собственных белков тканей, а фосфат используется или как звено ФЛ – обязательных структур мембран клеток, или как важнейший компонент макроэргов – источников энергии в генезе различных соединений. За счет фосфорилирования-дефосфорилирования ферменты регулируют свою активность.

В состав нуклеопротеинов входят ДНК и РНК. В качестве апопротеинов выступают гистоны или протамины. Любая хромосома – это комплекс одной молекулы ДНК с многими гистонами. С помощью нуклеосом происходит накручивание нити данного полинуклеотида, что уменьшает его объём.

Гликопротеины включают в свой состав различные углеводы (олигосахариды, ГАГ типа гиалуроновой кислоты, хондроитин-, дерматан-, кератан-, гепарансульфатов). Слизь, богатая гликопротеинами, обладает высокой вязкостью, защищая стенки полых органов от действия раздражителей. Гликопротеины мембран обеспечивают межклеточные контакты, работу рецепторов, в плазмолеммах эритроцитов отвечают за группоспецифичность крови. Антитела (олигосахариды) взаимодействуют с конкретными антигенами. В основе функционирования интерферонов, системы комплемента лежит тот же принцип. Церулоплазмин и трансферрин, транспортирующие в плазме крови ионы меди и железа, являются тоже гликопротеинами. К этому классу белков принадлежат некоторые гормоны аденогипофиза.

Липопротеины в составе простетической группы содержат различные липиды (ТАГ, свободный ХС, его эфиры, ФЛ). Несмотря на присутствие самых различных веществ, принцип строения мицелл ЛП сходен (Рис. 1.1). Внутри данной частицы находится жировая капля, содержащая неполярные липиды: ТАГ и эфиры ХС. Снаружи ядро окружено однослойной мембраной, образованной ФЛ, белком (аполипопротеином) и ХС. Некоторые белки интегральны и не могут быть отделены от липопротеина, а другие способны переноситься от одного комплекса к другому. Полипептидные фрагменты формируют структуру частицы, взаимодействуют с рецепторами на поверхности клеток, определяя, каким тканям он необходим, служат ферментами или их активаторами, модифицирующими ЛП. Методом ультрацентрифугирования выделили следующие типы липопротеинов: ХМ, ЛПОНП, ЛППП, ЛПНП, ЛПВП . Каждый из типов ЛП образуется в разных тканях и обеспечивает транспорт определённых липидов в биологических жидкостях. Молекулы этих протеинов хорошо растворимы в крови, т.к. имеют небольшие размеры и отрицательный заряд на поверхности. Часть ЛП способна легко диффундировать через интиму артерий, питая её. Хиломикроны служат перевозчиками экзогенных липидов, продвигаясь сначала по лимфе, а затем по кровотоку. По мере продвижения ХМ теряют свои липиды, отдавая их клеткам. ЛПОНП служат основными транспортными формами синтезированных в печени липидов, в основном ТАГ, а доставка эндогенного ХС из гепатоцитов к органам и тканям осуществляется ЛПНП . По мере того, как они отдают липиды клеткам–мишеням, плотность их увеличивается (преобразуются в ЛППП ). Катаболическая фаза обмена ХС осуществляется ЛПВП , которые переносят его из тканей в печень, откуда он в составе желчи выводится через ЖКТ из организма.

У хромопротеинов простетической группой может быть вещество, имеющее окраску. Подкласс — гемопротеиды , небелковой частью служит гем . Гемоглобин эритроцитов обеспечивает газообмен, имеет четвертичную структуру, состоит из 4-х разных у эмбриона, плода, ребёнка полипептидных цепей (Раздел IV. Глава 1). В отличие от Hb миоглобин имеет один гем и одну полипептидную цепь, свёрную в глобулу. Сродство миоглобина к кислороду выше, чем у гемоглобина, поэтому он способен принимать газ, депонировать и отдавать митохондриям по мере необходимости. К гемсодержащим белкам относятся каталаза, пероксидаза , являющиеся ферментами АРЗ; цитохромы – компоненты ЭТЦ, отвечающей за основной биоэнергетический процесс в клетках. Среди дегидрогеназ, участников тканевого дыхания, находят флавопротеины – хромопротеины, имеющие жёлтую (flavos — жёлтый) окраску за счёт наличия в них флавоноидов – компонентов ФМН и ФАД. Родопсин – сложный белок, простетической группой которого служит активная форма витамина А – ретинол жёлто-оранжевого цвета. Зрительный пурпур – основное светочувствительное вещество палочек сетчатки глаза, обеспечивает восприятие света в сумерках.

Функции белков

Структурная (пластическая)	Протеины составляют основу клеточных и органоидных мембран, а также составляют основу ткани (коллаген в соединительной ткани).
Каталитическая	Все ферменты – белки — биокатализаторы.
Регуляторная	Многие гормоны, секретируемые передней долей гипофиза, паращитовидными железами имеют белковую природу.
Транспортная	В плазме крови альбумины обеспечивают перенос ВЖК, билирубина. Трансферрин отвечает за доставку катионов железа.
Дыхательная	Мицеллы гемоглобина , локализующиеся в эритроцитах, способны связываться с различными газами, в первую очередь, с кислородом, углекислотой, участвуя непосредственно в газообмене.
Сократительная	Специфические белки миоцитов (актин и миозин ) — участники сокращения и расслабления. Подобный эффект в момент расхождения хромосом при митозе проявляет протеин цитоскелета тубулин .
Защитная	Белковые факторы свёртывания крови защищают организм от неадекватных кровопотерь. Иммунные белки (γ-глобулины, интерферон, протеины системы комплемента) борются с поступающими в организм чужеродными веществами – антигенами .
Гомеостатическая	Вне- и внутриклеточные белки могут удерживать на постоянном уровне рН (буферные системы ) и онкотическое давление среды.
Рецепторная	Гликопротеины клеточных и органоидных мембран, локализуясь на наружных участках, воспринимают различные сигналы регуляции.
Зрительная	Зрительные сигналы в сетчатке принимает белок – родопсин .
Питательная	Альбумины и глобулины плазмы крови служат резервами аминокислот
	Белки хромосом (гистоны, протамины ) участвуют в создании баланса экспрессии и репрессии генетической информации.
Энергетическая	При голодании или патологических процессах, когда нарушается использование углеводов с энергетической целью (при сахарном диабете) усиливается тканевой протеолиз, продукты которого аминокислоты (кетогенные ), распадаясь, служат источниками энергии.

Прежде чем рассказать о важнейших физических и химических свойствах белка, нужно знать из чего он состоит, какая у него структура. Белки - это важный природный биополимер, фундаментом для него служат аминокислоты.

Что такое аминокислоты

Это органические соединения, в состав которых входят карбоксильная и аминная группы. Благодаря первой группе у них есть углерод, кислород и водород, а другой - азот и водород. Самыми важными считаются альфа-аминокислоты, потому что они нужны для образования белков.

Существуют незаменимые аминокислоты, которые называются протеиногенные. Вот они и отвечают за появление белков. Их имеется всего 20, а белковых соединений они могут образовывать бесчисленное множество. При этом ни один из них не будет полностью идентичным другому. Это возможно благодаря комбинациям элементов, которые есть в этих аминокислотах.

Их синтез не происходит в организме. Поэтому туда они попадают вместе с продуктами питания. Если человек получает их в недостаточном количестве, то возможно нарушение нормального функционирования различных систем. Белки образуются благодаря реакции поликонденсации.

Белки и их структура

Прежде чем перейти к физическим свойствам белков, стоит дать более точное определение этому органическому соединению. Белки - это одни из наиболее значимых биоорганических соединений, которые образуются благодаря аминокислотам и принимают участие во многих процессах, происходящих в организме.

Структура этих соединений зависит от того, в каком порядке чередуются остатки аминокислот. В результате этого она бывает следующая:

• первичная (линейная);
• вторичная (спиралевидная);
• третичная (глобулярная).

Их классификация

Из-за огромного разнообразия белковых соединений и различной степени сложности их состава и разной структуры, для удобства существуют классификации, которые опираются на эти признаки.

По своему составу они бывают следующими:

• простые;
• сложные, которые подразделяются в свою очередь на:

1. соединение белка и углеводов;
2. соединение белков и жиров;
3. соединение белковых молекул и нуклеиновых кислот.

По растворимости:

• водорастворимые;
• жирорастворимые.

Небольшая характеристика белковых соединений

Прежде чем перейти к физическим и химическим свойствам белков, будет полезно дать им небольшую характеристику. Конечно, их свойства имеют важное значение для нормального функционирования живого организма. По своему изначальному состоянию это твердые вещества, которые либо растворяются в различных жидкостях, либо нет.

Если говорить кратко о физических свойствах белков, то они обуславливают многие важнейшие биологические процессы в организме. Например, такие как транспортировка веществ, строительная функция и др. Физические свойства белков зависят от того, являются они растворимыми или нет. Вот как раз об этих особенностях и будет написано дальше.

Физические свойства белков

Выше уже написано об их агрегатном состоянии и растворимости. Поэтому переходим к следующим свойствам:

1. У них имеется большая молекулярная масса, которая зависит от определенных условий среды.
2. Их растворимость имеет большой диапазон, вследствие чего становится возможным электрофорез - метод, с помощью которого выделяются белки из смесей.

Химические свойства белковых соединений

Читатели теперь знают, какими физическими свойствами обладают белки. Теперь нужно рассказать о не менее важных, химических. Они перечислены ниже:

1. Денатурация . Свертывание белка под воздействием высоких температур, сильных кислот или щелочей. При денатурации сохраняется только первичная структура, а все биологические свойства белков теряются.
2. Гидролиз . В результате его образуются простые белки и аминокислоты, потому что происходит разрушение первичной структуры. Он является основой процесса пищеварения.
3. Качественные реакции на определение белка . Их всего две, а третья нужна для того, чтобы обнаружить серу в данных соединениях.
4. Биуретовая реакция. На белки воздействуют осадком гидроксида меди. В итоге происходит окрашивание в фиолетовый цвет.
5. Ксантопротеиновая реакция . Воздействие осуществляется при помощи концентрированной азотной кислоты. В результате этой реакции получается белый осадок, который при нагревании становится желтым. А если добавить водный аммиачный раствор, то появляется оранжевый цвет.
6. Определение серы в белках . Когда происходит горение белков, то начинает ощущаться запах "жженого рога". Это явление объясняется тем, что в них содержится сера.

Итак, это были все физические и химические свойства белков. Но, конечно, не только из-за них они считаются важнейшими компонентами живого организма. Они обусловливают важнейшие биологические функции.

Биологические свойства белков

Нами были рассмотрены физические свойства белков в химии. Но стоит также обязательно рассказать о том, какое влияние они оказывают на организм и почему без них он не будет полноценно функционировать. Ниже перечислены функции белков:

1. ферментативная. Большинство реакций в организме протекает с участием ферментов, которые имеют белковое происхождение;
2. транспортная. Данные элементы осуществляют доставку других важных молекул в ткани и органы. Одним из самых значимых транспортных белков является гемоглобин;
3. структурная. Белки являются главным строительным материалом для многих тканей (мышечной, покровной, опорной);
4. защитная. Антитела и антитоксины представляют собой особый вид белковых соединений, которые составляют основу иммунитета;
5. сигнальная. Рецепторы, которые отвечают за работу органов чувств, тоже имеют в своей структуре белки;
6. запасающая. Данную функцию выполняют особые белки, которые могут быть строительным материалом и являться источниками дополнительной энергии во время развития новых организмов.

Белки способны превращаться в жиры и углеводы. А вот они не смогут стать белками. Поэтому недостаток именно этих соединений особенно опасен для живого организма. Выделяемая при энергия невелика и уступает в этом отношении жирам и углеводам. Однако именно они являются источником незаменимых аминокислот в организме.

Как понять, что в организме не хватает белка? У человека ухудшается самочувствие, наступает быстрая истощаемость и утомляемость. Прекрасными источниками белка являются различные сорта пшеницы, мясные и рыбные продукты, молочные, яйца и некоторые виды зернобобовых культур.

Важно знать не только физические свойства белков, но и химические, а также то, какое значение они имеют для организма с биологической точки зрения. Белковые соединения уникальны тем, что являются источниками незаменимых аминокислот, которые нужны для нормального функционирования человеческого организма.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты . Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми . Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными . Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат : 1) карбоксильную группу (-СООН), 2) аминогруппу (-NH 2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты , имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты , имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты , имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями , так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной . В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов . На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков .

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин . Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства . Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков ; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией . Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией . Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .

Функции белков

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты , или энзимы , — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия .

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят — ингибиторами .

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С-С, С-N, С-О, С-S — декарбоксилаза),
5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С-С, С-N, С-О, С-S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Белки являются биополимерами, мономерами которых являются остатки альфа-аминокислот, соединенные между собой посредством пептидных связей. Аминокислотная последовательность каждого белка строго определена, в живых организмах она зашифрована посредством генетического кода, на основе считывания которого и происходит биосинтез белковых молекул. В построении белков участвует 20 аминокислот.

Различают следующие виды структуры белковых молекул:

1. Первичная. Представляет собой аминокислотную последовательность в линейной цепи.
2. Вторичная. Это более компактная укладка полипептидных цепей при помощи формирования водородных связей между пептидными группами. Есть два варианта вторичной структуры – альфа-спираль и бета-складчатость.
3. Третичная. Представляет собой укладку полипептидной цепочки в глобулу. При этом формируются водородные, дисульфидные связи, также стабилизация молекулы реализуется благодаря гидрофобным и ионным взаимодействиям аминокислотных остатков.
4. Четвертичная. Белок состоит из нескольких полипептидных цепей, которые взаимодействуют между собой посредством нековалентных связей.

Таким образом, соединенные в определенной последовательности аминокислоты образуют полипептидную цепь, отдельные части которой сворачиваются в спираль или формируют складки. Такие элементы вторичной структур образуют глобулы, формируя третичную структуру белка. Отдельные глобулы взаимодействуют между собой, образуя сложные белковые комплексы с четвертичной структурой.

Классификация белков

Существует несколько критериев, по которым можно классифицировать белковые соединения. По составу различают простые и сложные белки. Сложные белковые вещества содержат в своем составе неаминокислотные группы, химическая природа которых может быть различной. В зависимости от этого выделяют:

• гликопротеины;
• липопротеины;
• нуклеопротеины;
• металлопротеиды;
• фосфопротеины;
• хромопротеиды.

Также существует классификация по общему типу строения:

• фибриллярные;
• глобулярные;
• мембранные.

Протеинами называют простые (однокомпонентные) белки, состоящие лишь из остатков аминокислот. В зависимости от растворимости они делятся на следующие группы:

Название протеина	Растворимость	Примеры
Проламины	Слабо растворимы в воде, хорошо – в 70-80% этаноле. Содержат большое количество аргинина.	Белки характерны для семян злаков (гордеин содержится в ячмене, зеин – в кукурузе).
Гистоны	Растворяются в слабой соляной кислоте.	Присутствуют в составе хроматина, из которого состоят хромосомы.
Склеропротеины (протеноиды)	Не растворяются в воде, солевых жидкостях, разбавленных кислотах и щелочах.	Содержатся в опорных тканях (костях, волосах, хрящах, сухожилиях). Включают много пролина, аланина, глицина.
Альбумины	Растворяются в воде и растворах солей.	Лактоальбумин – молочный белок, сероальбумин –сыворотки крови.
Глобулины	Хорошо растворяются растворах солей слабой концентрации.	Входят в состав бобовых и масленичных растений (фазеолин – семена фасоли, легумин – семена гороха и др.).
Протамины	Растворяются в кислотах.	В немалом количестве находятся в половых клетках человека и животных. Например, в сперме рыб (сальмин – семейство лососевых).
Глютелины	Растворимы в щелочах.	Содержатся в растениях: плодах и зеленых частях. Глиадин зерновки пшеницы вместе с глютенином образует клейковину, за счет которой тесто становится эластичным.[ЗМ1]

Подобная классификация не совсем точна, ведь согласно последним исследованиям многие простые белки связаны с минимальным количеством небелковых соединений. Так, в состав некоторых протеинов входят пигменты, углеводы, иногда липиды, что делает их больше похожими на сложные белковые молекулы.

Физико-химические свойства белка

Физико-химические свойства белков обусловлены составом и количеством входящих в их молекулы остатков аминокислот. Молекулярные массы полипептидов сильно колеблются: от нескольких тысяч до миллиона и более. Химические свойства белковых молекул разнообразны, включают в себя амфотерность, растворимость, а также способность к денатурации.

Амфотерность

Поскольку в состав белков входят и кислые, и основные аминокислоты, то всегда в составе молекулы будут свободные кислые и свободные основные группы (СОО- и NН3+ соответственно). Заряд определяется соотношением основных и кислых аминокислотных групп. По этой причине белки заряжены “+”, если уменьшается рН, и наоборот, “-”, если рН увеличивается. В случае, когда рН соответствует изоэлектрической точке, белковая молекула будет иметь нулевой заряд. Амфотерность важна для осуществления биологических функций, одной из которых является поддержание уровня рН в крови.

Растворимость

Классификация белков по свойству растворимости уже была приведена выше. Растворимость белковых веществ в воде объясняется двумя факторами:

• заряд и взаимное отталкивание белковых молекул;
• формирование гидратной оболочки вокруг белка – диполи воды взаимодействуют с заряженными группами на внешней части глобулы.

Денатурация

Физико-химическое свойство денатурации представляет собой процесс разрушения вторичной, третичной структуры белковой молекулы под влиянием ряда факторов: температуры, действии спиртов, солей тяжелых металлов, кислот и других химических агентов.

Важно! Первичная структура при денатурации не разрушается.

Химические свойства белков, качественные реакции, уравнения реакций

Химические свойства белков можно рассмотреть на примере реакций их качественного обнаружения. Качественные реакции позволяют определить наличие пептидной группы в соединении:

1. Ксантопротеиновая. При действии на белок азотной кислоты высокой концентрации образуется осадок, который при нагревании приобретает желтый цвет.

2. Биуретовая. При действии на слабощелочной раствор белка сульфата меди образуются комплексные соединения между ионами меди и полипептидами, что сопровождается окрашиванием раствора в фиолетово-синий цвет. Реакция используется в клинической практике для определения концентрации белка в сыворотке крови и других биологических жидкостях.

Еще одним важнейшим химическим свойством является обнаружение серы в белковых соединениях. С этой целью щелочной раствор белка нагревают с солями свинца. При этом получают черный осадок, содержащий сульфид свинца.

Биологическое значение белка

Благодаря своим физическим и химическим свойствам белки выполняют большое количество биологических функций, в перечень которых входят:

• каталитическая (белки-ферменты);
• транспортная (гемоглобин);
• структурная (кератин, эластин);
• сократительная (актин, миозин);
• защитная (иммуноглобулины);
• сигнальная (рецепторные молекулы);
• гормональная (инсулин);
• энергетическая.

Белки важны для организма человека, поскольку участвуют в образовании клеток, обеспечивают сокращение мышц у животных, вместе с сывороткой крови переносят многие химические соединения. Помимо этого, белковые молекулы являются источником незаменимых аминокислот и осуществляют защитную функцию, участвуя в выработке антител и формировании иммунитета.

ТОП-10 малоизвестных фактов о белке

1. Белки начали изучать с 1728 года, именно тогда итальянец Якопо Бартоломео Беккари выделил белок из муки.
2. Сейчас широкое распространение получили рекомбинантные белки. Их синтезируют путем модификации генома бактерий. В частности, таким способом получают инсулин, факторы роста и другие белковые соединения, которые используют в медицине.
3. У антарктических рыб были обнаружены белковые молекулы, предотвращающие замерзание крови.
4. Белок резилин отличается идеальной эластичностью и является основой мест крепления крыльев насекомых.
5. В организме есть уникальные белки шапероны, которые способны восстанавливать корректную нативную третичную или четвертичную структуру других белковых соединений.
6. В ядре клетки присутствуют гистоны – белки, которые принимают участие в компактизации хроматина.
7. Молекулярную природу антител – особых защитных белков (иммуноглобулинов) – начали активно изучать с 1937 года. Тиселиус и Кабат применяли электрофорез и доказали, что у иммунизированных животных увеличена гамма-фракция, а после абсорбции сыворотки провоцирующим антигеном, распределение белков по фракциям возвращалось к картине интактного животного.
8. Яичный белок – яркий пример реализации белковыми молекулами резервной функции.
9. В молекуле коллагена каждый третий аминокислотный остаток образован глицином.
10. В составе гликопротеинов 15-20% составляют углеводы, а в составе протеогликанов их доля – 80-85%.

Заключение

Белки – сложнейшие соединения, без которых сложно представить жизнедеятельность любого организма. Выделено более 5000 белковых молекул, но каждый индивидуум обладает собственным набором белков и этим отличается от других особей своего вида.

Важнейшие химические и физические свойства белков обновлено: Октябрь 29, 2018 автором: Научные Статьи.Ру

Физические свойства белков

1. В живых организмах белки находятся в твердом и растворенном состоянии. Многие белки являются кристаллами, однако, они не дают истинных растворов, т.к. молекула их имеет очень большую величину. Водные растворы белков – это гидро-фильные коллоиды, находящиеся в протоплазме клеток, и это активные белки. Кристаллические твердые белки – это запасные соединения. Денатурированные белки (кератин волос, миозин мускулов) являются опорными белками.

2. Все белки имеют, как правило, большую молекулярную массу. Она зависит от условий среды (t°, рН) и методов выделения и колеблется от десятков тысяч до миллионов.

3. Оптические свойства. Растворы белка преломляют световой поток, и чем больше концентрация белка, тем сильнее преломление. Пользуясь этим свойством, можно определить содержание белка в растворе. В виде сухих пленок белки поглощают инфракрасные лучи. Они поглощаются пептид-ными группами.Денатурация белка – это внутримолекулярная перегруппировка его молекулы, нарушение нативной конформа-ции, не сопровождающиеся расщеплением пептидной связи. Аминокислотная последовательность белка не изменяется. В результате денатурации происходит нарушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка, образованных нековалентными связями, и биологическая активность белка утрачивается полностью или частично, обратимо или необратимо в зависимости от денатурирующих агентов, интенсивности и продолжительности их действия. Изоэлектрическая точка Белки, как и аминокислоты, - амфотерные электролиты, которые мигрируют в электрическом поле со скоростью, зависящей от их суммарного заряда и рН среды. При определенном для каждого белка значении рН его молекулы электронейтральны. Это значение рН называется изоэлектрической точкой белка. Изо-электрическая точка белка зависит от числа и природы заряженных групп в молекуле. Белковая молекула заряжена положительно, если рН среды ниже величины ее изоэлектрической точки, и отрицательно, если рН среды выше значения изоэлектрической точки данного белка. В изоэлектриче-ской точке белок обладает наименьшей растворимостью и наибольшей вязкостью, в результате чего происходит наиболее легкое осаждение белка из раствора – коагуляция белка. Изоэлектрическая точка – одна из характерных констант белков. Однако если довести раствор белка до изоэлектрической точки, то сам по себе белок все же не выпадает в осадок. Это объясняется гидрофильностью белковой молекулы.

• 
  Физические свойства белков . 1. В живых организмах белки находятся в твердом и растворенном состоянии. Многие белки являются кристаллами, однако...


• 
  Физическо -химические свойства белков определяются их высокомолекулярной природой, компактность укладки полипеп-тидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот.


• 
  Физические свойства белков 1. В живых организмах белки находятся в твердом и рас. Классификация белков . Все природные белки (протеины) подразделяют на два больших класса...


• 
  Вещества, которые присоединяются к белкам (белки , углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты), - лиганды. Физико -химические свойства белков


• 
  Первичная структура сохраняется, но изменяются нативные свойства белка и нарушается функция. Факторы, приводящие к денатурации белков


• 
  Физические свойства белков 1. В живых организмах белки находятся в твердом и растворенном состоянии... подробнее ».


• 
  Физическо -химические свойства белков определяются их высокомолекулярной природой, компактност.